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首页 > 拜谱生物 > 干货分享 > Nature Plants(IF=15.8)| SUMO遮盖核核苷酸组新手段推出!建设方案崭新SUMO化核核苷酸组数据统计库!

Nature Plants(IF=15.8)| SUMO修饰蛋白质组新方法提出!构建全新SUMO化蛋白质组数据库!

发布时间:2024-09-25
SUMO化掩盖是一个种重要性的讲述后掩盖,SUMO分子结构在在E1产甲烷酶、E2整合酶和E3接入酶的操作下共价整合究竟 物核球淀粉酶质赖氨酸残基上,在把控绿色蕨类沉水仿真值物衍生、影响手机信号电荷转移和胁迫发应中起强调要性的功效。SUMO化核球淀粉酶质和SUMO掩盖环节中关联酶的不全都将影响绿色蕨类沉水仿真值物衍生失败和自杀,这表示SUMO化掩盖在调整绿色蕨类沉水仿真值物衍生发育状况环节中起着价值体系的功效。仍然近几年在绿色蕨类沉水仿真值物中被认定出的SUMO化核球淀粉酶质占比较少,但会SUMO 化在绿色蕨类沉水仿真值物中的丰度较低且动向性较高,这样认定SUMO化核球淀粉酶质和 SUMO化位点是特别兼有挑战赛性的。

2024年9月18日,南方科技大学的王鹏程硕士生导师(拜谱微生物合作方式实验家)及其研究团队在Nature Plants上发表了题为“Highly sensitive site-specific SUMOylation proteomics in Arabidopsis”的研究论文。该论文通过向拟南芥sumo1 sumo2突变体中插入赖氨酸缺失的SUMO1基因(K0-SUMO1),以建设了种两步来完成赖氨酸缺损SUMO丰度的方式,营造了最新上线的动植物SUMO化球氨基酸组统计oracle,为进一步探索SUMO化如何调节蛋白质功能提供了宝贵资源。

英文音标问题:Highly sensitive site-specific SUMOylation proteomics in Arabidopsis

2英文小题目:拟南芥中高度敏感的位点特异性SUMO化蛋白质组学

刊登学术期刊:Nature Plants

影晌因素:15.8

深入分析想法

图1科学研究要点图

研究分析最后

01、拟南芥K0-SUMO1淀粉酶质多组分析

先前的研究表明sumo1-1、sumo2-1双突变体是没有办法正常发育的,因此作者先将K0-SUMO1基因片段导入sumo1-1、sumo2-1双突变体中,发现植物生长基本正常,并且通过Western Blot实验观察到K0-SUMO1植物中的蛋白可能具有功能性。因此,小说作者进步能够 提升的第二步亲和生物富集办法展开质谱介绍,共鉴定到2000+个独特的SUMO化位点、1300个SUMO化蛋白,其中拟南芥SUMO化位点的位置更加多样化,会发生在不同的基序上,与其他真核生物不同。SUMO化蛋白质组的GO功能分析发现检测到的蛋白质主要在不同的核过程发挥作用,包括基因沉默、基因调控以及DNA修饰和修复。

图2 SUMO化遮盖淀粉酶质组(图源:Sang T et al., Nat Plants, 2024)

02、SUMO化淡化血清和位点的核实

以便手机验证意向的SUMO1淀粉酶,本研究通过原核表达系统获得重组SUMO化蛋白,并对其进行了休外实验操作。作者随机选择了九个候选蛋白,通过免疫印迹法发现在SUMO1蛋白存在的情况下,这些候选蛋白都可以发生SUMO化。随后使用野生型和位点突变的重组SUMO1蛋白进行了体外SUMO化实验,以核实SUMO化掩盖位点,实验结果表明多个鉴定到的底物位点在体外仍可以发生SUMO化修饰。综上所述,SUMO化位点的定点突变和体外SUMO化实验进一步验证了组学方法鉴定结果的准确性。

图3 SUMO化球蛋白和位点的体内确认(图源:Sang T et al., Nat Plants, 2024)

03、热激发蛋清质组的定量分析比

前面的实验结果发现在高温胁迫的拟南芥幼苗中鉴定出了1300个SUMO化蛋白。为了进一步评估SUMO化修饰如何调节蛋白质功能,本研究通过TMT蛋清质组学比较了热应激前后潜在SUMO化蛋白丰度变化。结果发现在30分钟热应激后,有1,666个和429个蛋白质分别显示出明显上调和下调。在SUMO化的底物中,共鉴定出435个蛋白质,其中有128个蛋白质上调,16个蛋白质下调。因此,这些结果表明SUMO化修饰可能与目标蛋白质的稳定性增加相关。

图4 依据TMT的酶联免疫法淀粉酶质组学(图源:Sang T et al., Nat Plants, 2024)

拜谱工作小结

本研究从蛋白酶质组的分析角度提供了关于SUMO化作用的生物学功能和位点特异性的信息。通过将赖氨酸缺失突变体SOMO1(K0-SUMO1)引入转基因拟南芥,以成立其中一种灵活度更强的SUMO化蛋白质纯化和质谱论文检测的方式。这种方法从热处理的KO-SUMO1幼苗的1300个SUMO1蛋白中鉴定出超过2200个SUMO1化位点,并通过体外实验验证了方法的准确性,显著地加深了我们对植物SUMO1的理解。热激发蛋白质降钙素原检测对比表明SUMO化修饰增强了SUMO1受体的稳定性。总之,本研究为SUMO化修饰的检测提供了新的方法,为探索SUMO化蛋白功能奠定了重要基础。拜谱生物作为一家国内领先的多组学服务公司,可提供蛋白组、修饰组、代谢组、转录组、时空组等组学产品,SUMO化遮盖语淀粉酶质组算作我局广州特色遮盖语服务,主要包括高效化的丰度新技术、尖端科学的Astral实验仪器可实现了SUMO化淀粉酶和位点的高高质量高品质量验出。此外,王鹏程老师作为一个拜谱小编团班子,在品牌研究开发时候中为我们公司能提供非常专业建意和免费指导,以更好的产品回馈大家,欢迎大家咨询!

可以参考论文资料:Sang T, Xu Y, Qin G, et al. Highly sensitive site-specific SUMOylation proteomics in Arabidopsis. Nat Plants. 2024;10(9):1330-1342. doi: 10.1038/s41477-024-01783-z.

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