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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
碳水子身体的麻烦性和越来越多N-glycoproteins低表达方式技术水平促使对N-glycosylation格局的定量分析的详情尤为困难重重。在检则低丰度的N糖基化表达核血清或肽段时,另外夹杂多未表达的核血清肽断,这很轻松将低丰度的糖基化表达核血清肽段的移动信号修饰。凝素亲和法是近几年糖核血清质组学中采用范围广泛的溶合聚集步骤。凝集素(lectin)就是一类糖整合核血清质,能专注辨别的某一些专项 格局的单糖或聚糖中指定的糖基回文序列而与之整合,其与糖链可逆转非共价整合,糖核血清或糖肽被凝集素捕捉,,基本用指定的单糖可以通过市场竞争整合凝集素将糖核血清或糖肽洗刷回去。 蛋清质用酶解后用凝集素(lectin)生物富集N-糖基化肽段,但是用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中肿瘤切除对接在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该清理由于Asn原子核量多2.9890Da。最好用高导致精度LC-MS质谱仪检则脱糖后的肽段,用查阅数据报告库,要确认脱糖后原子核量和它的按理来说原子核量的转化、糖基化淡化肽段的编码序列,因而确实该蛋清质的N-糖基化位点。N-糖基化位点确实以来,再用label-free的的基本原理对其通过化学发光法进行分析。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
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